Serinproteasen: Definition, Funktion und Bedeutung

Serinproteasen sind eine Klasse von Enzymen, die Bindungen zwischen den Aminosäuren schneiden, die Proteine bilden. Serinproteasen sind wichtig für die Verdauung, die Blutgerinnung und das Immunsystem.

Protease

Proteasen sind Enzyme, die Proteine spalten. Proteine bestehen aus einer Reihe von Aminosäuren, die jeweils durch eine Peptidbindung mit der nächsten verbunden sind. Die aktive Stelle einer Protease erkennt ihr Substrat (eine spezifische Proteinstruktur), bindet sich daran und schneidet die Peptidbindung. Die Spaltung kann das Protein aktivieren oder inaktivieren, abhängig von seinem Typ.

Serinproteasen

Serinproteasen sind eine Familie von Proteasen, die alle die Aminosäure Serin (abgekürzt als Ser oder S) in ihrer aktiven Stelle besitzen. Serin ist eine hydroxyliche Aminosäure und ist hydrophil („wasserliebend“).

Mechanismus

Serinproteasen sind sequenzspezifisch, was bedeutet, dass sie nur ein bestimmtes Muster von Aminosäureverbindungen in ihren Substratproteinen angreifen. Sie spalten ihre Ziele durch eine chemische Reaktion namens Hydrolyse, bei der Wasser hinzugefügt wird.

Rolle

Die Bauchspeicheldrüse schüttet drei Serinproteasen aus, die für die Verdauung wichtig sind: Chymotrypsin, Trypsin und Elastase. Mehrere Faktoren, die für die normale Blutgerinnung entscheidend sind – einschließlich Faktor X, der oft an Hämophilie beteiligt ist – sind Serinproteasen. Serinproteasen sind auch wichtig für die Komplementkomponente des Immunsystems.

Hemmung

Serinproteasen werden durch eine Klasse von Molekülen namens Serpins kontrolliert, für Serinprotease-Inhibitoren. Serpins täuschen Serinproteasen, indem sie ihre normalen Substrate imitieren und sie dazu bringen, sich an sie zu binden.