Trypsin, eine pankreatische Protease, die für die Proteinverdauung im Dünndarm essenziell ist, wird schnell inaktiviert, wenn es in den Magen gelangt. Mehrere Mechanismen stellen dies sicher:
- Niedriger pH-Wert (1–2): Der optimale pH-Wert von Trypsin liegt bei 7–9. Magensäure denaturiert es und zerstört seine katalytische Struktur.
- Pepsin: Die aktive Protease des Magens (optimal bei niedrigem pH) baut Trypsin direkt ab.
- Andere saure Proteasen: Kathepsin D, Gastricsin spalten Trypsins Peptidbindungen.
- Protease-Inhibitoren: Mageninhibitoren (z. B. Analoga des pankreatischen Sekretions-Trypsin-Inhibitors) binden und blockieren Trypsin.
- Autoaktivierungsrisiko: Hohe Trypsinogen-Konzentration im Magensaft könnte vorzeitige Aktivierung auslösen, aber saure Bedingungen und Inhibitoren verhindern funktionelle Aktivität.
Diese Sicherheitsvorkehrung stellt sicher, dass die Proteinverdauung sequenziell erfolgt: Pepsin im Magen, dann Trypsin/Chymotrypsin im alkalischen Dünndarm.
