Hämoglobinstruktur: Globinketten, Häm-Gruppen & kooperative Sauerstoffbindung

Globinketten

Erwachsenes Hämoglobin (HbA) ist ein Tetramer: zwei α-Globin- und zwei β-Globin-Ketten. Jede Kette faltet sich zu einer kompakten globulären Struktur mit einer Häm-Tasche.

Häm-Prosthetische Gruppen

Jede Globin-Kette bindet ein Häm – ein eisenhaltiges Porphyrin-Ring. Das zweiwertige Eisen (Fe²⁺) koordiniert vier Porphyrin-Stickstoffe und ein proximales Histidin; die sechste Koordinationsstelle bindet O₂ reversibel.

Kooperative Bindung

Die Bindung von O₂ an ein Häm erhöht die Affinität der verbleibenden drei (positive Kooperativität). Diese sigmoidale Bindungskurve ermöglicht effizientes Beladen in den Lungen (hohe PO₂) und Entladen in den Geweben (niedrige PO₂).

Allosterische Modulatoren

• CO₂ & H⁺ (Bohr-Effekt): Niedrigere Affinität → verstärkte O₂-Freisetzung in metabolisch aktiven Geweben.
• 2,3-BPG: Bindet an desoxyhämoglobin, stabilisiert den T-Zustand, reduziert Affinität.
• Cl⁻: Moduliert die Affinität physiologisch.

Diese exzellente Regulation passt die Sauerstoffversorgung an den Gewebebedarf an.