Korrektur: Der ursprüngliche Artikel enthielt Ungenauigkeiten. Hier ist die korrekte Biochemie der Hämoglobinoxidationszustände.
Hämoglobin (Hb) Struktur
- Tetramer: 2 α-Globin + 2 β-Globin-Ketten (erwachsenes HbA).
- Jede Kette bindet eine Häm-Gruppe (Protoporphyrin IX + Eisen).
- Eisen wechselt zwischen ferrosem (Fe²⁺) und ferrischem (Fe³⁺) Zustand.
Physiologische Sauerstoffbindungszustände
| Zustand | Name | Eisen | O₂ gebunden | Farbe | Überwiegend vorkommender Ort |
|---|
| Desoxygeniert | Desoxyhämoglobin (deoxy-Hb) | Fe²⁺ (ferros) | Nein | Dunkelrot/bläulich | Systemisches venöses Blut, Gewebe |
| Oxygeniert | Oxyhämoglobin (oxy-Hb) | Fe²⁺ (ferros) | Ja (max. 4 O₂) | Hellrot | Systemisches arterielles Blut |
| Oxidiert (nicht funktional) | Methämoglobin (met-Hb) | Fe³⁺ (ferrisch) | Kann kein O₂ binden | Schokoladenbraun | Minimal normal (<1–2 %); erhöht bei Methämoglobinämie |
| CO-gebunden | Carboxyhämoglobin (CO-Hb) | Fe²⁺ | CO (Affinität 200–250x O₂) | Kirschrot | Kohlenmonoxidvergiftung |
Wichtige Korrekturen vom Originalartikel
- „Reduziertes Hämoglobin“ ist ein Synonym für Desoxyhämoglobin (Fe²⁺, kein O₂), nicht die oxygenierte Form. „Reduziert“ bezieht sich auf den reduzierten (ferrosen) Zustand des Eisens.
- Sauerstoffbindung oxidiert Eisen NICHT zu Fe³⁺. O₂ bindet an Fe²⁺ in gebogener Geometrie; das Komplex ist diamagnetisch (niedrigspiniges Fe²⁺). Oxidation zu Fe³⁺ (met-Hb) ist ein pathologischer/oxidativer Stress-Ereignis, keine normale Sauerstoffbindung.
- Desoxy-Hb ist der T-Zustand (tense); Oxy-Hb ist der R-Zustand (relaxed). Konformationsänderung ermöglicht kooperative Bindung (Hill-Koeffizient ~2,8).
Sauerstofftransportzyklus
- Lunge (hoher pO₂, niedriger pCO₂, hoher pH): Desoxy-Hb + 4O₂ → Oxy-Hb (R-Zustand bevorzugt).
- Gewebe (niedriger pO₂, hoher pCO₂, niedriger pH, hoher 2,3-BPG): Oxy-Hb → Desoxy-Hb + 4O₂ (T-Zustand bevorzugt). Bohreffekt & 2,3-BPG verbessern die Freisetzung.
- Zyklus wiederholt sich: ~1 Zirkulation/Minute in Ruhe; jedes Hb liefert ~1,34 mL O₂/g Hb.
Klinische Relevanz
- Pulsoxymetrie: Misst SpO₂ = Oxy-Hb / (Oxy-Hb + Desoxy-Hb) × 100 %. Kann met-Hb oder CO-Hb nicht erkennen (erfordert Co-Oximetrie).
- Zyanose: Sichtbar, wenn Desoxy-Hb >5 g/dL (zentral) oder erhöhte Extraktion (peripher).
- Methämoglobinämie: Oxidierende Medikamente (Benzocain, Dapson, Nitrate) → Fe³⁺ → funktionale Anämie + linksverschobene Kurve. Behandeln mit Methylenblau.
- CO-Vergiftung: CO-Hb blockiert O₂-Bindung + linksverschobene Kurve → schwere Gewebehypoxie. Behandeln mit 100 % O₂ ± Hyperbar.
Genaue Terminologie: Desoxyhämoglobin = reduziertes Hb = desoxygeniertes Hb (Fe²⁺, kein O₂). Oxyhämoglobin = oxygeniertes Hb (Fe²⁺ + O₂). Methämoglobin = oxidiertes Hb (Fe³⁺, nicht funktional).
