Da Glukosemoleküle zwei Hydroxyl-(OH)-Gruppen besitzen, sind sie zu polär, um die Lipiddoppelschicht einer Zellmembran zu durchqueren. Glucosepermease ist das Transporterprotein, das speziell dafür entwickelt wurde, den Membrandurchgang von Glukose zu erleichtern.
Permease bindet an Glukose in einer Schloss-Schlüssel-Art und Weise. Oberflächenformen in der Glucosepermease ergänzen die Bindungsstelle des Glukosemoleküls.
Die Energie, die frei wird, wenn Glukose an die Permease bindet, wird von der Permease verwendet, um ihre Form zu ändern und sich zu öffnen, wodurch Zugang zur anderen Seite der Zellmembran geschaffen wird. Glukosemoleküle werden auf der Innenseite jenseits der Lipiddoppelschicht der Membran abgelagert.
Nachdem Glukose die Lipiddoppelschicht der Membran durchquert hat, wird sie vom Permease-Transporter freigesetzt und wird durch Phosphorylierung zu Glukose-6-phosphat.
Phosphorylierung ist das Hinzufügen einer Phosphatgruppe (PO4) zum sechsten Kohlenstoff des Glukosemoleküls, was zur Enzymaktivierung führt.
Die Phosphorylierung von Glukose zu Glukose-6-phosphat verhindert, dass die Permease Glukose zurück durch die Zellmembran transportiert, und verringert die Anzahl der Glukosemoleküle innerhalb der Zelle, um die Konzentrationsgradienten auf einem konstanten Gleichgewicht zu halten.

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