Die Skelettmuskelkontraktion beruht auf dem Schiebefilamentmechanismus mit drei Schlüsselproteinen:
Globuläres Aktin (G-Aktin) polymerisiert zu F-Aktin. Jedes Monomer hat eine Myosin-Bindungsstelle, die normalerweise durch Tropomyosin blockiert wird.
Myosin-II-Moleküle bilden bipolare Filamente. Jeder Kopf hat eine ATPase-Stelle und eine Aktin-Bindungsstelle. Kreuzbrückenzyklus zieht Aktin zum Sarkomerzentrum.
Troponin (TnC, TnI, TnT) bindet an Tropomyosin auf Aktin. In Ruhe hemmt TnI die Aktin-Myosin-Interaktion. Wenn Ca²⁺ an TnC bindet, bewirkt eine Konformationsänderung eine Verschiebung von Tropomyosin, die Myosin-Bindungsstellen freilegt → Kontraktion.

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