Pepsin-Aktivierung erfordert eine saure Umgebung
Fakt: Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, das optimal bei pH 1,5–2,5 (hochsauer) funktioniert.
Biochemischer Mechanismus
- Pepsinogen (inaktiver Zymogen) wird von Hauptzellen sezerniert
- HCl (von Parietalzellen) wandelt Pepsinogen → Pepsin um (spaltet 44-aa-Peptid)
- Autoaktivierung: Pepsin spaltet zusätzliches Pepsinogen
- Optimale Aktivität: pH 1,5–2,5; inaktiv >pH 6,5
- Substrat: Proteine → Peptide (spaltet an aromatischen/sauren Aminosäuren)
Physiologische Rolle der Magensäure
- Aktiviert Pepsin
- Denaturiert diätetische Proteine (legt Spaltstellen frei)
- Tötet eingenommene Pathogene ab
- Aktiviert Intrinsic Factor (B12-Absorption)
- Stimuliert Pankreassekretion (Sekretin)
Klinische Relevanz
- PPIs/H2-Blocker: Erhöhen Magensäure-pH → verminderte Pepsin-Aktivität → beeinträchtigte Proteinverdauung, erhöhte bakterielle Überwucherung, verminderte B12/Eisen/Kalzium-Absorption
- Achlorhydrie: Perniziöse Anämie, atrophische Gastritis, PPI-Übergebrauch
- Reflux: Pepsin in Ösophagus/Atemwegen verursacht Schäden selbst bei pH 4–7 (reaktiviert mit Säure)
Magensäure ist kein Fehler – sie ist ein essenzielles Merkmal für Verdauung und Abwehr.
