Myoglobin ist ein monomères Hämoprotein (17 kDa), das in Herz- und Skelettmuskulatur exprimiert wird. Es bindet O₂ mit höherer Affinität (P₅₀ ~2–3 mmHg) als Hämoglobin (P₅₀ ~26 mmHg) und fungiert als intrazelluläre O₂-Reserve und Förderer der O₂-Diffusion zu den Mitochondrien.
Farbgrundlage
- Oxy-Myoglobin (MbO₂) = hellrot (frisches Fleisch).
- Deoxy-Myoglobin = purpurrot.
- Metmyoglobin (Fe³⁺) = braun (oxidiert, gereiftes Fleisch).
Physiologische Rolle
- O₂-Puffer bei intensiver Kontraktion (wenn der Kapillarenfluss komprimiert wird).
- Erleichterte Diffusion: Mb transportiert O₂ vom Sarcolemm zu den Mitochondrien.
- NO-Abfangen, ROS-Modulation.
Klinische Relevanz
- Rhabdomyolyse: Massive Myoglobin-Freisetzung → renale Tubulustoxizität (häminvermittelt), AKI. Urinstreif positiv auf „Blut“ (Häm), aber keine Erythrozyten.
- Kardialer Biomarker: Myoglobin steigt früh (1–3 h) nach einem Myokardinfarkt an, fehlt aber an Spezifizität (Freisetzung aus Skelettmuskulatur). Troponin wird bevorzugt.
- Muskelfasertypisierung: Typ I (langsam oxidativ) > Typ IIa > IIx im Myoglobingehalt → dunkleres Fleisch.
