Hämoglobin: Sauerstofftransport, CO₂-Transport und mehr

Hämoglobin (Hb) ist das eisenhaltige Protein in den roten Blutkörperchen, das für den Atemgastransport und vieles mehr verantwortlich ist.

Wichtige Funktionen

1. Sauerstofftransport

Jedes Hb-Tetramer bindt kooperativ 4 O₂-Moleküle (sigmoidale Dissoziationskurve). Es belädt in der Lunge (hoher pO₂) und entlädt in den Geweben (niedriger pO₂, hoher pCO₂, niedriger pH, hohes 2,3-BPG, hohe Temperatur).

2. Kohlendioxidtransport

• ~10 % als Carbamino-Hb (an Globinketten gebunden)
• ~70 % als Bicarbonat (HCO₃⁻) via Carbonicanhydrase
• ~20 % gelöst im Plasma

3. Säure-Basen-Pufferung

Histidin-Reste binden/geben H⁺ ab; Hb ist ein wichtiger Blutpuffer. Der Bohr-Effekt: H⁺ und CO₂ fördern die O₂-Freisetzung in den Geweben.

4. Stickstoffmonoxid (NO)-Modulation

Hb bindt NO (ein Vasodilatator) und S-Nitrosothiole und beeinflusst den Gefäßtonus und die Sauerstoffabgabe.

5. Eisenkonservierung

Seneszente Erythrozyten werden phagozytiert; Eisen wird via Transferrin für neue Häm-Synthese recycelt.

Klinische Relevanz

Hämoglobinopathien (Sichelzellenanämie, Thalassämie) und erworbene Störungen (Methämoglobinämie, CO-Vergiftung) stören diese Funktionen. HbA1c spiegelt die durchschnittliche Glykämie über die Lebensdauer der Erythrozyten (~120 Tage) wider.