Hämoglobin (Hb) ist ein tetramerisches Protein (α₂β₂) in Erythrozyten, das O₂ von der Lunge zu den Geweben transportiert.
Struktur–Funktion
- Jede Untereinheit: Globinkette + Häm (Protoporphyrin IX + Fe²⁺).
- Fe²⁺ bindet O₂ reversibel; 4 O₂ pro Hb-Tetramer.
Kooperative Bindung (Sigmoidkurve)
- T-Zustand (tense): niedrige Affinität.
- R-Zustand (relaxed): hohe Affinität.
- Bindung des 1. O₂ erleichtert die nachfolgende Bindung → effiziente Beladung in der Lunge (hoher pO₂), Entladung in den Geweben (niedriger pO₂).
Allosterische Regulatoren (Rechtsverschiebung = niedrigere Affinität = erweiterte Entladung)
- ↓ pH (Bohr-Effekt): CO₂/H⁺ stabilisieren T-Zustand.
- ↑ pCO₂: Carbamatbildung an N-Termini.
- ↑ Temperatur: Stoffwechselaktive Gewebe.
- ↑ 2,3-BPG: Bindet zentrale Höhle; erhöht bei Anämie, Hypoxie, Schwangerschaft.
Klinische Korrelate
- Linksverschiebung (hohe Affinität): HbF, Methämoglobin, CO-Vergiftung, Alkalose → Gewebehypoxie.
- Rechtsverschiebung (niedrige Affinität): Azidose, Fieber, hoher 2,3-BPG → einfachere Entladung, aber beeinträchtigte Beladung.
- Pulsoxymetrie: Misst SpO₂ (funktionale Sättigung); getäuscht durch COHb, MetHb.
