Hämoglobin ist das eisenhaltige Protein in den roten Blutkörperchen, das für den Transport von Atemgasen verantwortlich ist. Jedes Molekül besteht aus vier Globinketten (zwei α, zwei β bei Erwachsenen), die jeweils eine Häm-Gruppe mit einem zentralen Eisenatom binden.
Doppelte Transportfunktion
- Sauerstoffversorgung: In den Lungenkapillaren bindet Sauerstoff kooperativ an das Häm-Eisen (Fe²⁺) und bildet Oxyhämoglobin. Die sigmoidförmige Sauerstoff-Hämoglobin-Dissociationskurve ermöglicht effizientes Laden in den Lungen (hoher pO₂) und Entladen in den Geweben (niedriger pO₂, hoher CO₂, niedriger pH, hohes 2,3-BPG).
- Kohlendioxid-Entfernung: CO₂ wird auf drei Weisen transportiert:
- Gelöst im Plasma (~10 %)
- Als Bikarbonat (HCO₃⁻) via Karbonanhydrase (~70 %)
- An Hämoglobin-Aminogruppen gebunden als Carbamihämoglobin (~20 %)
Der Haldane-Effekt beschreibt, wie desoxygeniertes Hämoglobin mehr CO₂ und H⁺ bindet, was den CO₂-Ladungsvorgang in den Geweben und das Entladen in den Lungen erleichtert.
Klinische Relevanz
- Anämie (niedriges Hb) reduziert die Sauerstofftransportkapazität → Müdigkeit, Dyspnoe, hochvolumige Herzinsuffizienz.
- Hämoglobinopathien (Sichelzellanämie, Thalassämie) verändern Struktur/Funktion.
- Glykiertes Hämoglobin (HbA1c) spiegelt die 3-Monats-Glukosekontrolle bei Diabetes wider.
- CO-Vergiftung: CO bindt an Häm mit 200–250-facher Affinität von O₂.
Die elegante allosterische Regulation des Hämoglobins macht es exquisit geeignet, die Sauerstoffversorgung mit dem metabolischen Bedarf abzustimmen.
