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Pepsin und Trypsin: Wichtige Unterschiede bei Verdauungsproteasen

Pepsin und Trypsin: Wichtige Ähnlichkeiten & kritische Unterschiede

Beide sind proteolytische Enzyme, die für die Proteinverdauung essenziell sind, arbeiten aber in verschiedenen Kompartimenten mit unterschiedlichen Eigenschaften.

Ähnlichkeiten

Funktion: Endopeptidasen – spalten interne Peptidbindungen in Polypeptiden.
Zymogen-Aktivierung: Als inaktive Vorstufen synthetisiert (Pepsinogen, Trypsinogen) → proteolytische Spaltung.
Serinprotease-Mechanismus: Katalytische Triade (Asp/His/Ser) – WARTE, Pepsin ist eine ASPARTAINprotease!
Korrektur: Pepsin = aspartische Protease (katalytische Asparagine); Trypsin = Serinprotease (katalytisches Ser195).
Beide werden von exokrinen Drüsen sezerniert (Hauptzellen, pankreatische Akuszellen).

Kritische Unterschiede

Eigenschaft	Pepsin	Trypsin
Quelle	Magenschleimhaut-Hauptzellen (Magen)	Pankreatische Akuszellen (Bauchspeicheldrüse)
Aktivierung	Autoaktivierung bei niedrigem pH; auch durch aktives Pepsin	Enteropeptidase (Enterokinase) im Duodenum
Optimales pH	1,5–2,5 (hoch sauer)	7,5–8,5 (alkalisch)
pH-Stabilität	Denaturiert >pH 6	Alkalisch stabil; durch Säure inaktiviert
Spezifität	Breit: hydrophob/aromatisch (Phe, Trp, Tyr, Leu)	Spezifisch: C-terminal zu Lys, Arg
Inhibitoren	Pepstatin, hohes pH	Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor, Aprotinin, PMSF
Physiologische Rolle	Leitet Protein-Denaturierung/Verdauung ein	Hauptverdauungsprotease; aktiviert andere Zymogene
Klinische Relevanz	Pepsin bei Reflux → Kehlkopfschäden (LPR)	Pankreatitis (vorzeitige Aktivierung); Mukoviszidose

Verdauungsabfolge

Magen: Pepsinogen → Pepsin (Säure) → große Peptide.
Duodenum: Säuerlicher Chymus → Sekretin/CCK → pankreatische Sekretion.
Trypsinogen → Trypsin (Enteropeptidase).
Trypsin aktiviert: Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidasen, Proelastase.
Koordinierte Hydrolyse → Aminosäuren, Di-/Tripeptide → Resorption.

Häufiger Irrtum im Quelltext

Der Originaltext besagte „Beide haben ein saures pH-Optimum“ und „Beide sind Serinproteasen“ – beides ist falsch. Pepsin ist aspartisch, optimales pH 1,5–2. Trypsin ist Serin, optimales pH 8,0.

Genaues Biochemieverständnis ist wichtig für das Verständnis der Verdauungsphysiologie, pankreatischer Erkrankungen und Refluxpathologie.

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