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Enzymspezifität: Wie pH-Wert und Temperatur die Verdauung differenzieren

Pepsin und Trypsin verdauen Proteine in unterschiedlichen Stadien, weil sie für unterschiedliche Umgebungen spezialisiert sind:

Wichtige Unterschiede

EigenschaftPepsin (Magen)Trypsin (Dünndarm)
Optimaler pH-Wert1,5–2,0 (hochsauer)7,5–8,0 (leicht alkalisch)
Optimale Temperatur~37 °C (Körpertemperatur)~40–45 °C (etwas höher)
SubstratspezifitätSpaltet Bindungen neben aromatischen Aminosäuren (Phe, Tyr, Trp)Spaltet Bindungen neben basischen Aminosäuren (Lys, Arg)
AktivierungWird als Pepsinogen sezerniert; aktiviert durch HClWird als Trypsinogen sezerniert; aktiviert durch Enterokinase

Physiologische Logik

  1. Pepsin leitet den Proteinabbau im sauren Magen ein.
  2. Der Chymus gelangt in den Duodenum; Bikarbonat neutralisiert die Säure.
  3. Trypsin wird aktiviert und verdaut Peptide weiter zu absorbierbaren Aminosäuren.

Diese sequentielle, kompartimentierte Wirkung gewährleistet eine effiziente Proteinverdauung ohne enzymatische Interferenz.

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