Häm im Hämoglobin: Struktur, Sauerstoffbindung und kooperativer Transport

Häm-Struktur

Ein Porphyrinring mit einem zentralen zwewertigen Eisenion (Fe²⁺), koordiniert durch vier Pyrrol-Stickstoffe. Ein proximales Histidin (His F8) bindet die 5. Koordinationsstelle. Die 6. Stelle bindet O₂ reversibel.

Sauerstoffbindung & Konformationsänderung

• O₂-Bindung oxidiert Fe²⁺ zu Fe³⁺ (low-spin), zieht das Eisen in die Porphyrin-Ebene.
• Dies bewegt das proximale Histidin und löst einen T (angespannt) → R (entspannt) quartären Übergang im Hämoglobin-Tetramer aus.
• Der R-Zustand hat höhere O₂-Affinität – positive Kooperativität.

Physiologische Bedeutung

• In der Lunge (hoher pO₂): Hämoglobin lädt O₂ kooperativ auf und erreicht eine nahezu vollständige Sättigung.
• Im Gewebe (niedriger pO₂): O₂ entlädt sich effizient aufgrund der geringeren Affinität.
• Bohr-Effekt: H⁺ und CO₂ (im Gewebe hoch) stabilisieren den T-Zustand und verbessern die O₂-Freisetzung.

Dieser elegante allosterische Mechanismus gewährleistet eine effiziente O₂-Lieferung von der Lunge zu den metabolisierenden Geweben.