Trypsin: Struktur, Funktion & Rolle bei der Verdauung

Trypsin ist ein Enzym, dessen Funktion es ist, diätetische Proteinmoleküle in ihre Komponentenpeptide und Aminosäuren abzubauen. Es wird oft als Proteinase (ein proteolytisches Enzym) bezeichnet. Das Verdauungssystem als Ganzes wirkt mit der Unterstützung von drei primären Proteinasen, die Trypsin, Pepsin und Chymotrypsin umfassen. Alle drei Proteinase arbeiten zusammen, um Proteine abzubauen.

Die Fakten

Die Verdauung beginnt im Magen und setzt sich im Dünndarm fort, wo Trypsin vorkommt. Der Dünndarm hat einen pH-Wert von etwa 8, was bedeutet, dass er leicht alkalisch ist, ideal für maximale Enzymaktivität. Bei 5 Grad Celsius ist Trypsin (als Trockenpulver) viele Jahre stabil.

Einführung

Trypsin wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und ist sehr ähnlich in Struktur, chemischer Zusammensetzung und Wirkungsmechanismus zu Chymotrypsin, der primären pankreatischen Proteinase. Insbesondere enthalten beide Enzyme Reste von Histidin (eine essentielle Aminosäure) und Serin (eine organische Verbindung) in den aktiven Zentren der Enzyme.

Struktur

Trypsin wird durch die Spaltung (oder das Zusammenkommen) des inaktiven Vorläufers Trypsinogen (pankreatisches Enzym) gebildet, laut "Enzymes of Molecular Biology" von Michael M. Burrell. Es wird dann durch eine begrenzte proteolytische Spaltung an einer einzigen Peptidbindung aktiviert, und der Prozess wird von zahlreichen Enzymen katalysiert, einschließlich Schimmelpilzproteasen, Enterokinase und Trypsin selbst. Darüber hinaus ist Trypsin nur gegen Proteinmolekül-Peptidbindungen aktiv, die Carboxylgruppen von den Aminosäuren Arginin und Lysin spenden.

Spezifikation

Von allen proteolytischen Enzymen ist Trypsin am restriktivsten hinsichtlich der Anzahl der chemischen Bindungen, die es spaltet. Insbesondere ist seine Proteaseaktivität auf die positiv geladenen Seitenketten von Lysin und Arginin beschränkt. Darüber hinaus hat Trypsin laut Burrell auch die Fähigkeit, Ester- und Amidbindungen der synthetischen Derivate von Lysin und Arginin zu hydrolysieren.

Überlegungen

In den 1970er Jahren wurde Trypsin aus einer Vielzahl von Quellen isoliert, einschließlich Elch, Wal, Elefantenrobbe, Schwein, Mensch und Haihund. Es hat die Fähigkeit, sowohl Esterasen- (ein Enzym, das Ester in eine Säure und einen Alkohol spaltet) als auch Amidasenaktivität (ein Enzym, das chemische Reaktionen katalysiert) auszuüben. Trypsin wird durch eine Vielzahl von organophosphorischen Verbindungen gehemmt, die natürlichen Trypsin-Inhibitor (in der Bauchspeicheldrüse gefunden) und Diisopropylfluorphosphat umfassen. Andere Inhibitoren umfassen Limabohnen, Eiklar und Sojabohnen. Silberion ist ebenfalls ein Trypsin-Inhibitor. Andererseits wird die Trypsin-Aktivierung durch die Verwendung von Lanthanoidionen stimuliert.