Bacillus-Proteasen: Aktivität und Bedeutung von Bacillus-Arten

Einleitung

Alle Organismen produzieren Proteasen, die Enzyme sind, die Proteine verdauen, indem sie Wassermoleküle verwenden, um Bindungen zwischen Aminosäuren in einem Prozess namens Hydrolyse zu spalten. Proteasen sind wichtig, um Zellen und Organismen vor eindringenden Krankheitserregern zu schützen und für den Abbau von Proteinmolekülen zur Energiegewinnung. Da die Entdeckung neuer Bacillus-Arten zum Zeitpunkt dieser Veröffentlichung noch andauert, wurden die Wirkungen der meisten Proteasen noch nicht aufgeklärt.

Bacillus P7

Eine aus der Bacillus-Art P7 stammende Protease verdaut ein Protein namens Casein, das in Schafsmilch vorkommt. Eine im Mai 2011 im „Journal of the Science of Food and Agriculture“ veröffentlichte Studie untersuchte die antioxidativen und antimikrobiellen Wirkungen von teilweisen Casein-Proteinen nach P7-Proteolyse, also der Spaltung des Proteins. Die Studie ergab, dass das teilweise ovine Caseinat das Wachstum mehrerer Bakterienarten hemmte. Darüber hinaus berichteten die Autoren, dass das teilweise Protein antioxidative Aktivitäten zeigte.

Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis ist der Erreger von Anthrax, einer tödlichen Krankheit, die Menschen und Tiere betrifft. Es wird angenommen, dass Proteasen von B. anthrasis wichtige Rollen im Fortschreiten von Anthrax spielen; jedoch wurden keines dieser angeblichen Enzyme bisher vollständig beschrieben. Eine Studie in der Mai-Ausgabe 2011 von „BMC Biochemistry“ identifizierte neue Proteasen, die von B. anthrasis stammen. Die Autoren waren in der Lage, die Proteasen zu identifizieren, indem sie eine andere Bakterienart, Escherichia coli, genetisch modifizierten, sodass sie das Enzym in Massen produzieren konnten. Die Forscher waren erfolgreich darin, die Anthrax-Proteasen in E. coli zu exprimieren und waren in der Lage, die Enzyme zu reinigen, um ihre chemische Zusammensetzung aufzudecken. Allerdings wurden ihre biologischen Aktivitäten noch nicht beschrieben.

Bacillus subtillis

Die Identifizierung von Proteasen und ihren Funktionen wurde erstmals Ende der 1960er Jahre versucht. Im Jahr 1973 veröffentlichte das „Journal of Molecular Biology“ einen Artikel, der die Eigenschaften einer Protease beschrieb, die aus Bacillus subtillis isoliert wurde, einer häufigen Bodenbakterie. Die Autoren fanden heraus, dass die Protease der Art entweder innerhalb oder außerhalb des Organismus existieren kann, aufgrund einer einzigen durch Temperatur aktivierten Mutation. Das Papier fuhr fort zu erklären, dass die Protease an der Spaltung eines Enzyms beteiligt ist, das Aminosäuren bei der Produktion von RNA vereint, genannt RNA-Polymerase. Das Polymerase-Molekül ist verantwortlich für die temperaturaktivierte Bildung von Sporen, den Fortpflanzungsformen der Bakterien.

Bacillus SSR1

Eine Protease, die ein Proteinmolekül an einer Serin-Aminosäure-Restspalte, wurde aus einer neu entdeckten Bacillus-Art namens SSR1 isoliert. Ein Artikel, der in der März-Ausgabe 2001 von „Process Biochemistry“ erschien, beschrieb die Eigenschaften des Enzyms. Die Autoren erklärten, dass es ein einzelnes Protein oder Monomer ist und am aktivsten bei einem pH-Wert von 8 bis 11 oder in alkalischen Umgebungen ist. Die Forscher fanden auch heraus, dass das Enzym am aktivsten in Anwesenheit von Metallionen oder geladenen Atomen wie Eisen, Kalzium und Natrium ist. Abgesehen von seiner Präferenz, ein Protein an einem Serin-Rest zu spalten, ist wenig anderes über das Molekül bekannt.