Die Skelettmuskelkontraktion wird durch den Gleitfilamentmechanismus angetrieben, orchestriert von vier Schlüsselkomponenten:
1. Strukturproteine
- Aktin (dünne Filamente): Doppelte Helixstränge aus globulärem Aktin (G-Aktin) mit tropomyosin- und troponin-Regulatorikkomplexen.
- Myosin (dicke Filamente): Bündel von Myosin-II-Molekülen, jedes mit einem globulären Kopf (Querbrücke), der Aktin bindet und ATP hydrolysiert.
2. Kalziumionen (Ca²⁺) – Der Auslöser
- Ein Aktionspotential depolarisiert die T-Tubuli → öffnet Ryanodin-Rezeptoren (RyR1) auf dem Sarkoplasmatischen Retikulum (SR) → massive Ca²⁺-Freisetzung.
- Ca²⁺ bindet an Troponin C → konformationale Veränderung bewegt Tropomyosin von den Myosin-Bindungsstellen auf Aktin weg.
3. ATP – Die Energiequelle
- ATP bindet an den Myosinkopf → Lösung von Aktin (Entspannung).
- Myosin-ATPase hydrolysiert ATP → ADP + Pi → „spannt“ den Myosinkopf in einen Hochenergiezustand ein.
- Querbrückenzyklus: Myosin bindet an Aktin → Kraftschlag (Pi-Freisetzung) → ADP-Freisetzung → neues ATP bindet → Lösung.
4. Kontraktions- und Entspannungszyklus
- Erregungs-Kontraktions-Kopplung: Nervenimpuls → Ca²⁺-Freisetzung → Bindungsstellen freigelegt.
- Querbrückenzyklus: Myosinköpfe heften sich wiederholt an, ziehen Aktin zum Sarkomer-Zentrum (Verkürzung), lösen sich, spannen sich neu ein.
- Entspannung: Ca²⁺ wird aktiv zurück ins SR gepumpt (SERCA-Pumpe) → Tropomyosin bedeckt die Bindungsstellen wieder → Querbrücken enden → passive elastische Elemente stellen die Sarkomerlänge wieder her.
Dieser koordinierte molekulare Tanz wandelt chemische Energie (ATP) in mechanische Kraft um, ermöglicht Bewegung, Haltung und Wärmeerzeugung.
