Myoglobin ist ein häminhaltiges, monomères Sauerstoff-bindendes Protein, das ausschließlich in Herz- und Skelettmuskel vorkommt. Oft „Muskelhämoglobin“ genannt, dient es als intrazellulärer Sauerstoffspeicher und erleichtert die Sauerstoffdiffusion von Kapillaren zu Mitochondrien.
Struktur & Sauerstoffbindung
- Einzelne Polypeptidkette (153 aa) + eine Hämgruppe (Fe²⁺ Protoporphyrin IX).
- Molekulargewicht: ~17 kDa (vs. Hämoglobin 64 kDa Tetramer).
- Hyperbolische O₂-Dissociationskurve (vs. Hämoglobin sigmoidal) – höhere Affinität, keine Kooperativität.
- P₅₀ (PO₂ bei 50 % Sättigung): ~2–3 mmHg (vs. Hb ~26 mmHg).
Physiologische Rollen
- Sauerstoffspeicherung: In Ruhe hält Myoglobin ~10–15 % des Muskel-O₂. Während der Kontraktion unterbricht der Kapillarfluss intermittierend; Myoglobin gibt O₂ frei, um die aerobe ATP-Produktion aufrechtzuerhalten.
- Fazilierte Diffusion: Myoglobin „shuttelt“ O₂ von der Zellmembran zu den Mitochondrien – kritisch in großen Fasern mit langen Diffusionsdistanzen.
- Stickoxid-Abfangung: Reguliert NO-Signalgebung, mitochondriale Atmung und Gefäßtonus.
- Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) Modulation: Ferroses Myoglobin kann Peroxidase; ferrisches (Metmyoglobin) ist pro-oxidant.
Klinische Bedeutung
- Rhabdomyolyse: Massive Muskelnekrose → Myoglobinurie → akute Nierenschädigung (Häm-Pigment-Nephrotoxizität). Urinstreifen positiv für „Blut“ aber keine RBCs im Mikroskop.
- Kardialer Biomarker: Früher Marker von MI (steigt 1–3 Std.), aber nicht spezifisch (Skelettmuskelfreisetzung). Von Troponin abgelöst.
- Kompartmentsyndrom: Erhöhtes interstitielles Myoglobin bestätigt Muskelischämie.
- Meeressäuger: Extreme Myoglobin-Konzentrationen (10× menschlich) ermöglichen längere Tauchgänge.
Farbe & Fleischwissenschaft
- OxyMb (O₂-gebunden) = hellrot (frisches Fleisch).
- DeoxyMb = purpurrot (vakuumverpackt).
- MetMb (Fe³⁺) = braun (oxidiert, altes Fleisch).
Myoglobin ist der unbesungene Held der anhaltenden Muskelleistung – er überbrückt die Kluft zwischen Blutversorgung und mitochondrialer Nachfrage.