Trypsin: Das proteinverdauende Enzym – Funktion, Aktivierung und klinische Anwendung

Trypsin-Übersicht

Trypsin ist eine Serinprotease (Endopeptidase), die von der Bauchspeicheldrüse als inaktives Trypsinogen sezerniert wird. Im Duodenum aktiviert Enteropeptidase (Enterokinase) Trypsinogen zu Trypsin, welches dann andere pankreatische Zymogenen aktiviert (Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidasen, Proelastase).

Spezifität & Wirkung

• Spaltet Peptidbindungen auf der Carboxylseite von basischen Aminosäuren: Lysin und Arginin.
• Wirkt optimal bei pH 7,5–8,5 (duodenale Umgebung).
• Hydrolysiert Peptide weiter zu kleineren Oligopeptiden und Aminosäuren zur Absorption über Bürstenrand-Peptidasen und Transporter.

Physiologischer Kontext

Gastrisches Pepsin initiiert die Proteinverdauung bei niedrigem pH. Trypsin und andere pankreatische Proteasen fahren mit der Hydrolyse im alkalischen Dünndarm fort. Mangel (z. B. Zystische Fibrose, chronische Pankreatitis) verursacht Proteinmalabsorption, Steatorrhö und Mangelernährung.

Klinische Anwendung

Trypsin wird verwendet bei Wunddébridement (topisch), Zellkultur (Zell-Dissoziation) und als Diagnostikmarker (fäkales Elastase-1, Trypsinogen) für die pankreasexokrine Funktion.