Hämoglobin (Hb) ist ein tetrameres Protein (2α, 2β Globinketten + 4 Häm-Gruppen) in Erythrozyten.
Schlüsselfunktionen
- O₂-Transport: Kooperative Bindung (sigmoidale Kurve). Lädt in der Lunge (hoher pO₂), entlädt in den Geweben (niedriger pO₂).
- CO₂-Transport: ~20% als Carbaminohämoglobin; erleichtert Bicarbonatbildung über Carbonicanhydrase.
- pH-Pufferung: Histidinreste binden H⁺ (Bohr-Effekt: H⁺/CO₂ fördern O₂-Freisetzung).
- Eisenspeicherung: Großer Körper-Eisenpool (~2,5 g in Hb). Wird über Makrophagen recycelt.
- Allosterische Regulation: 2,3-BPG (erhöht bei Hypoxie) stabilisiert T-Zustand → Rechtsverschiebung → verstärkte O₂-Abgabe.
Klinische Relevanz
Anämie (niedriges Hb) → Gewebshypoxie. Polycythämie → Hyperviskosität. Hb-Varianten (HbS, HbC, Thalassemien) verändern Funktion. Glykiertes Hb (HbA1c) spiegelt 3-Monats-Glykämie wider.
