Hämoglobin (Hb): Struktur, Funktion, Varianten und klinische Interpretation

Hämoglobin (Hb) ist das eisenhaltige Sauerstofftransport-Metalloprotein in Wirbeltier-Rotblutzellen (Erythrozyten). Es ist ein tetrameres Protein mit exquisiter allosterischer Regulation.

Struktur

• Erwachsenes Hämoglobin (HbA): α₂β₂ (zwei α-Globinketten, je 141 aa; zwei β-Globinketten, je 146 aa).
• Hämgruppen: 4 pro Tetramer; jedes = Protoporphyrin IX + Fe²⁺ (eisen(II)).
• O₂-Bindung: Jedes Fe²⁺ bindet ein O₂; kooperative Bindung (sigmoidale Dissociationskurve).
• Molekulargewicht: ca. 64.500 Da.

Physiologische Funktion

• O₂-Transport: Lunge (hoher pO₂) → Hb-Sättigung ~97–98% → Gewebe (niedriger pO₂) → O₂-Freisetzung.
• CO₂-Transport: ~15% als Carbamino-Hb (bindet an N-Termini); Mehrheit als HCO₃⁻ via Karbonanhydrase.
• Pufferung: Histidinreste (besonders β-Kette His146) puffern H⁺ (Bohr-Effekt).
• NO-Scavenging: Reguliert Gefäßtonus.

Wichtige physiologische Modulatoren (Verschieben die O₂-Dissociationskurve)

Häufige Varianten und Erkrankungen

• HbA₁c (Glykiertes Hb): Glucose gebunden an β-Kette N-Terminus; spiegelt 3-Monats-Glykämie wider (Diabetes-Monitoring).
• HbS (Sichelzellenanämie): β⁶ Glu→Val; polymerisiert bei Desoxygenierung → Sichelbildung, Hämolyse, Vasookklusion.
• HbC: β⁶ Glu→Lys; milde hämolytische Anämie; Zielzellen.
• Thalassemien: Verminderte/fehlende α- oder β-Kettenproduktion; ungebalancierte Globinsynthese → ineffektive Erythropoese.
• Methämoglobinämie: Fe³⁺ kann kein O₂ binden; kongenital (CYB5R3) oder erworben (oxidierende Medikamente).

Klinische Referenzbereiche (Erwachsene)

• Männer: 13,5–17,5 g/dL (135–175 g/L)
• Frauen: 12,0–15,5 g/dL (120–155 g/L)
• Schwangerschaft: 11,0–14,0 g/dL (physiologische Hämodilution)
• Anämie: Hb unter der unteren Normgrenze für Alter/Geschlecht

Hämoglobin ist zentral für die O₂-Homöostase; seine Quantifizierung und qualitative Beurteilung sind fundamental für Hämatologie und Intensivmedizin.