Amylase: Das Schlüsselenzym für die Kohlenhydratverdauung

Amylase – Struktur, Funktion und klinische Relevanz

Amylase hydrolysiert α‑1,4‑glykosidische Bindungen in Stärke, Glykogen und verwandten Polysacchariden → Maltose, Maltotriose, α‑Limitdextrine.

Quellen und Isoformen

Mechanismus

• Calcium-abhängiges Metalloenzym.
• Zufällige Spaltung interner α‑1,4 Bindungen (Endo-Aktion).
• Kann α‑1,6 Verzweigungspunkte nicht spalten (Limitdextrine bleiben für Sucrase-Isomaltase übrig).

Klinische Bedeutung

• Serum-Amylase-Erhöhung: Akute Pankreatitis (3× ULN), Speicheldrüsenkrankheit, Makroamylasämie, Nierenversagen, perforiertes Geschwür.
• Urinary Amylase: Spezifischer für pankreatischen Ursprung.
• Genetische Variation: AMY1-Kopienzahl korreliert mit Stärkeanpassung, Adipositasrisiko (debatiert).

Verdauungsübersicht

1. Mund: Speichelamylase beginnt die Hydrolyse (pH 6,7–7,0).
2. Magen: Amylase wird durch Säure inaktiviert (pH <4).
3. Duodenum: Pankreasamylase wirkt (pH 7–8); Maltase, Sucrase-Isomaltase beenden zu Glucose.
4. Absorption: SGLT1 (Glucose/Galactose), GLUT5 (Fruktose).

Ohne Amylase würden komplexe Kohlenhydrate den Dickdarm erreichen → osmotischer Durchfall, Blähungen, Mangelernährung.