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Kollagen: Struktur, Arten, Verteilung und Rolle in Haut, Knochen und Bindegewebe

Kollagen: Das strukturelle Gerüst des Körpers

Kollagen ist das häufigste Protein bei Säugetieren (~30 % Gesamtprotein). Seine Dreifachhelix-Struktur (drei α-Ketten) bietet Zugfestigkeit der extrazellulären Matrix (ECM).

Wichtige Arten (28+ identifiziert; I–V am häufigsten)

Typ	Lokalisation	Funktion	Störungen
I	Haut, Knochen, Sehne, Band, Hornhaut, Faszie	Zugfestigkeit; 90 % des Kollagens des Körpers	Osteogenesis imperfecta, Ehlers-Danlos (klassisch), Keloide
II	Knorpel, Glaskörper, Nucleus pulposus	Kompressionswiderstand	Achondrogenese, Stickler-Syndrom
III	Retikuläre Fasern: Haut, Gefäße, Uterus, Darm	Dehnbarkeit, frühe Wundheilung	Vaskuläres EDS (Typ IV), Aneurysmen
IV	Basalmembranen (Glomerulus, Linse, Alveolen)	Filtrationsbarriere, strukturelle Unterstützung	Alport-Syndrom, Goodpasture
V	Zelloberflächen, Haar, Plazenta, Hornhaut	Reguliert Fibrildurchmesser (ko-assembliert mit I)	Klassisches EDS (einige)

Synthese und Umsatz

Fibroblasten, Osteoblasten, Chondrozyten produzieren Prokollagen → Spaltung → Tropokollagen → vernetzte Fibrillen (Lysyloxidase).
Vitamin C essenziell (Hydroxylierung von Prolin/Lysin) – Skorbut = defektes Kollagen.
Halbwertszeit: Jahre (Knochen) bis Monate (Haut). MMPs (Matrixmetalloproteinasen) bauen Kollagen ab.

Klinische Relevanz

Hautalterung: Typ I/III-Fragmentierung → Falten, Erschlaffung. Retinoide, Peptide, Laser regen Neokollagenese an.
Wundheilung: Typ III (früh) → Typ I (reif). Hypertrophe Narbe/Keloid = überschüssiges, desorganisiertes Kollagen.
Knochen: Kollagenmatrix mineralisiert mit Hydroxylapatit.
Nahrungsergänzungsmittel: Hydrolysierte Kollagenpeptide (2,5–15 g/Tag) zeigen in RCTs bescheidene Verbesserung der Hautfeuchtigkeit/-elastizität; Gelenkschmerzreduktion. Kein Wundermittel.

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