Hämoglobin-Sauerstoffbindung: Molekularer Mechanismus des Atemtransportes

Hämoglobin bindet Sauerstoff an den Eisen-(Fe²⁺)-Ionen innerhalb seiner vier Häm-Gruppen. Jedes Hämoglobin-Tetramer enthält vier Häm-Gruppen, sodass es bis zu vier O₂-Moleküle gleichzeitig transportieren kann.

Diese kooperative Bindung ermöglicht eine effiziente Sauerstoffbeladung in den Lungen (hoher pO₂) und Abgabe in den Geweben (niedriger pO₂) durch Diffusion von Kapillaren in Interstitium und Zellen. Die sigmoidale Sauerstoff-Hämoglobin-Dissociationskurve spiegelt diese allosterische Regulation wider.