Hämoglobin: Das sauerstofftragende Protein in den roten Blutkörperchen

Was ist Hämoglobin?

Hämoglobin ist ein komplexes eisenhaltiges Protein, das sich in roten Blutkörperchen (Erythrozyten) befindet. Jedes Molekül besteht aus vier kugelförmigen Proteinuntereinheiten (zwei Alpha, zwei Beta-Ketten bei Erwachsenen), jede enthält eine Häm-Gruppe mit einem Eisenion (Fe²⁺) in ihrem Zentrum. Dieses Eisen bindet ein Sauerstoffmolekül, wodurch jedem Hämoglobinmolekül eine Kapazität für vier O₂-Moleküle gegeben wird.

Wie es funktioniert: Der Sauerstofftransportzyklus

• In der Lunge: Hoher Sauerstoffpartialdruck treibt O₂-Bindung an Häm-Eisen → Oxyhämoglobin (hellrot)
• In systemischen Kapillaren: Niedrigerer Sauerstoffpartialdruck fördert O₂-Freisetzung → Desoxyhämoglobin (dunklerrot/bläulich)
• Kooperative Bindung: Bindung jedes O₂-Moleküls erhöht die Affinität für das nächste – sigmoidale Dissociationskurve ermöglicht effizientes Laden/Entladen
• CO₂-Transport: Hämoglobin transportiert auch ~20 % von CO₂ als Karbamino-hämoglobin und puffert H⁺ über Histidinreste

Klinische Bedeutung

Hämoglobin ist essentiell für das Leben – Transport von Sauerstoff für zelluläre Atmung und Entfernung von metabolischem CO₂. Mängel oder strukturelle Mutationen verursachen wichtige Krankheiten:

• Anämie: Reduzierte Sauerstofftransportkapazität (Eisenmangel, B12/Folatmangel, chronische Krankheit, Hämolyse)
• Sichelzellanämie: HbS-Mutation verursacht Polymerisation, Sichelbildung, Vasookklusion, Hämolyse
• Thalassämien: Ungleichmäßige Globinkettenproduktion → ineffektive Erythropoese
• Methämoglobinämie: Eisen oxidiert zu Fe³⁺, kann O₂ nicht binden

Für tieferes Verständnis lesen Sie den Mayo Clinic Leitfaden zu Hämoglobin und Anämie.