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Pepsin: Das proteinverdauende Enzym des Magens

Pepsin ist das hauptsächliche proteolytische Enzym des Magens.

Wichtige Merkmale

  • Wird als Pepsinogen (inaktives Zymogen) von Hauptzellen sezerniert.
  • Wird durch HCl aktiviert (Parietalzellen): Spaltung des N-terminalen Peptids → aktives Pepsin.
  • Autoaktivierung: Pepsin spaltet andere Pepsinogen-Moleküle (positives Feedback).
  • Optimaler pH-Wert: 1,5–2,5 (denaturiert diätetische Proteine, legt Spaltstellen frei).
  • Wirkung: Hydrolysiert Peptidbindungen neben aromatischen Aminosäuren (Phe, Tyr, Trp, Leu) → große Peptide.
  • Inaktivierung: pH >5 (Duodenum) denaturiert Pepsin irreversibel.

Physiologische Rolle

Leitet die Proteinverdauung ein; bereitet Peptide für pankreatische Proteasen (Trypsin, Chymotrypsin) im Dünndarm vor. Aktiviert auch den Intrinsic-Faktor-B12-Komplex-Freisetzung aus diätetischen Proteinen.

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