Die Proteinverdauung ist ein koordinierter, mehrorganischer Prozess, der Nahrungsproteine in resorbierbare Aminosäuren und kleine Peptide umwandelt.
1. Magen: Initiation
- Mechanisch: Peristaltik vermischt Nahrung mit Magensaft.
- Chemisch: Parietalzellen sezernieren HCl (pH 1,5–3,5) → denaturiert Proteine (entfaltet Tertiärstruktur), aktiviert Pepsinogen → Pepsin.
- Pepsin: Endopeptidase spaltet interne Peptidbindungen → große Polypeptide. Optimaler pH 1,5–2,5.
- Magenlipase/Rennin: Geringe Rolle (Fett, Milchgerinnung).
2. Dünndarm: Hauptverdauung und -resorption
Duodenum:
- Pankreassaft: Trypsinogen → Trypsin (via Enterokinase) → aktiviert Chymotrypsinogen, Proelastase, Procarboxypeptidasen.
- Trypsin, Chymotrypsin, Elastase = Endopeptidasen (spalten interne Bindungen).
- Carboxypeptidasen A/B = Exopeptidasen (spalten C-terminale Aminosäuren).
- Bikarbonat neutralisiert Magensäure → pH 6–7 für Pankreasenzyme.
Jejunum/Ileum:
- Borstenrand-Enzyme: Aminopeptidasen (N-terminal), Dipeptidasen, Tripeptidasen.
- Endprodukte: Freie Aminosäuren, Dipeptide, Tripeptide.
3. Resorption
- Freie Aminosäuren: Na⁺-abhängige Co-Transporter (mehrere Systeme für saure, basische, neutrale, Imino).
- Dipeptide/Tripeptide: H⁺-abhängiger PEPT1-Transporter (hohe Kapazität). Intrazellulär hydrolysiert durch zytosolische Peptidasen.
- Zotten/Mikrozotten: Massive Oberfläche (~250 m²). Enterozyten → Pfortenkreislauf → Leber.
4. Leber & Pankreas: Stoffwechselregulation
- Leber: Deaminierung, Transaminierung, Harnstoffzyklus (Ammoniak-Entgiftung), Proteinsynthese (Albumin, Gerinnungsfaktoren), Glukose/Ketonproduktion aus Aminosäuren.
- Pankreas: Insulin (fördert Proteinsynthese, Aminosäureaufnahme), Glukagon (fördert Katabolismus).
Klinische Relevanz
Pankreasinsuffizienz (CF, chronische Pankreatitis) → Maldigestion → Steatorrhö, Creatorrhö. Behandelt mit Pankreasenzymersatztherapie (PERT). Hartnup-Krankheit (Transportdefekt neutraler AA) → pellagraähnlicher Ausschlag. Cystinurie (Transportdefekt dibasischer AA) → Nierensteine.
