Pepsin: Wie das Schlüsselenzym Ihres Magens Protein verdaut

Was Pepsin tut

Pepsin ist ein Schlüsselverdauungsenzym, das von den Hauptzellen des Magens produziert wird. Seine primäre Rolle ist es, diätetische Proteine in kleinere Peptide zu spalten, die weiter verdaut und im Dünndarm resorbiert werden können.

Produktion & Aktivierung

Der Magen sezerniert Pepsinogen, einen inaktiven Vorläufer (Zymogen). Wenn Pepsinogen auf Salzsäure (HCl) im Magenslum trifft, unterliegt es einer konformationellen Veränderung und wird in aktives Pepsin gespalten. Diese säureabhängige Aktivierung stellt sicher, dass Pepsin nur in der stark sauren Magenumgebung (optimaler pH 1,5–2,5) wirkt.

Wirkmechanismus

Pepsin ist eine Endopeptidase, die Peptidbindungen innerhalb von Proteinmolekülen hydrolysiert, bevorzugt Spaltung von Bindungen neben aromatischen Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan). Die resultierenden kleineren Peptide werden weiter durch Pankreasenzyme (Trypsin, Chymotrypsin, Carboxypeptidasen) und Randmembranen-Peptidasen im Dünndarm aufgespalten.

Regulation & Inaktivierung

Wenn der Chymus in den Duodenum gelangt, neutralisiert alkalisches Pankreas-Bicarbonat die Säure, erhöht den pH-Wert und denaturiert Pepsin irreversibel. Dies verhindert, dass Pepsin die Darmmukosa schädigt.

Klinische Bedeutung

Ohne funktionelles Pepsin ist die Proteinverdauung beeinträchtigt → potenzielle Mangelernährung und Proteinmangel. Zustände, die die Magensäure reduzieren (atrophische Gastritis, langfristige PPI-Anwendung), mindern die Pepsin-Aktivierung und beeinträchtigen die Proteinverdauung.