Antikörper, die Protein-Substanzen, die der Körper produziert, um Krankheitserreger oder krankheitserregende Organismen zu bekämpfen, haben oft schützende Zucker, sogenannte Glykane, an sich angehängt. „Entglykosylierung von Antikörpern“ bedeutet, diese Glykane zu entfernen. Entglykosylierung tritt sowohl in der Natur als auch im Labor auf.
Entglykosylierung kann ohne menschliches Eingreifen auftreten. Beispielsweise hat Immunglobulin A1, ein Antikörper, der Parodontose bekämpft, einen schützenden neun Kohlenstoff-Glykan namens Sialinsäure an sich angehängt. Aber verschiedene Krankheitserreger können Sialinsäure vom Antikörper entfernen und ihn so anfälliger für weitere Degradation machen, so Acta Pathologica, Microbiologica et Immunologica.
Im Labor können Wissenschaftler einen Glykan aus seinem Antikörper aus mehreren Gründen entfernen. Der angehängte Zucker behindert Operationen wie Polyacrylamid-Gelelektrophorese, einen Prozess zum Trennen von Antikörpern und anderen Proteinen nach Gewicht. Darüber hinaus möchten Wissenschaftler das Protein allein untersuchen, unter Verwendung von Massenspektrometrie. Oder sie möchten den Glykan untersuchen.
Wissenschaftler entfernen Glykane durch ein Enzym plus Anwendung von Wärme, vorausgesetzt, der Glykan ist an ein Stickstoffatom einer Protein-Komponente namens Asparagin gebunden. Die Verwendung einer Mikrowelle anstelle von gewöhnlicher Hitze wird den Entglykosylierungsprozess erheblich beschleunigen, sodass er einige Minuten statt Stunden dauert. Es ist schwieriger, einen Glykan zu entfernen, der an ein Sauerstoffatom solcher Protein-Komponenten wie Threonin gebunden ist. Mehrere Schritte sind erforderlich.

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