Kollagen ist ein Protein, das zum Bindegewebe oder der extrazellulären Matrix (ECM) gehört. Diese umgibt und stützt Zellen in Säugetiergeweben. Ähnlich wie Kollagen übernehmen andere Moleküle der ECM wichtige Aufgaben: Sie stützen Zellen, trennen verschiedene Gewebe voneinander und regulieren den Austausch zwischen Zellen.
Zu den Proteinen, die funktionell Kollagen ähneln, gehören Fibronectin, Fibrillin, Laminin und Elastin.
Fibronectin wirkt wie ein Klebstoff und haftet Zellen an ihrer Matrix. Dieses Protein besitzt mindestens sechs Bindungsstellen für unterschiedliche Substrate wie Kollagen, Fibrin und Zelloberflächenrezeptoren, so die Medical Biochemistry Page. Forschern der Harvard University gelang es 2007 zufolge eines Berichts der Massachusetts Society for Medical Research, Herzmuskelgewebe im Reagenzglas zu züchten – unter Verwendung von Fibronectin zu Beginn des Verfahrens.
Laminin ist ein großes Glykoprotein, das in der Leber gebildet wird. Unterschiedliche Laminin-Formen kommen in verschiedenen Entwicklungsstadien des Menschen sowie in unterschiedlichen Gewebetypen vor. Laminin kann mit Kollagen vom Typ IV sowie mit einem Molekül namens Entaktin interagieren. Abnorme Laminine können Entwicklungsstörungen in Muskeln verursachen, beispielsweise Muskeldystrophie.
Fibrillin und Elastin wirken im Zusammenspiel mit Kollagen. Sie ermöglichen es Bindegewebe in Blutgefäßen und anderen Organen, sich zu dehnen und anschließend in die ursprüngliche Position zurückzukehren. Laut der Williams Syndrome Foundation stellt der Körper kurz nach der Pubertät die Elastinproduktion ein. Das Williams-Syndrom ist eine seltene genetische Erkrankung, die die normale Elastinproduktion beeinträchtigt und eine Verengung der Aorta verursachen kann.

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