Tris-Tricin ist ein weißes kristallines Pulver, das in molekularbiologischen Laboren als Pufferslösung verwendet wird. Diese organische Verbindung ist in Wasser löslich, hat einen niedrigen Säuregehalt und wird in wissenschaftlichen Verfahren wie Gel-Elektrophorese verwendet, um den pH-Wert von analysierten Lösungen zu puffern oder auszugleichen. Tris-Tricin-Protokolle umfassen SDS-PAGE in einem Tris-Tricin-Puffer, Tris-Tricin-Gel für Elektrophorese und die Trennung von Proteinen mit geringem Molekulargewicht.
SDS-PAGE in einem Tris-Tricin-Puffer
- Polyacrylamid-Gelelektrophorese mit dem Waschmittel Natriumdodecylsulfat ist eine viel verwendete Technik für die kleinräumige Trennung von Proteinen, sagt G. Brent Irvine, Forscher an der Queen's University Belfast, in "Neuropeptide Protocols." Techniker lösen Acrylamid in Wasser auf und halten die Lösung bei 39,2 Grad Fahrenheit. Später fügen sie Tris-Tricin, Salzsäure, Mercaptoethanol und SDS hinzu, um das Gel zu erstellen. Molekularbiologen können dieses Gel im Elektrophoresegerät verwenden, das speziell zur Trennung von Proteinen konzipiert ist.
Tris-Tricin-Gel
- Dieses Protokoll bezieht sich auf die Herstellung von Tris-Tricin-Gel für den Einsatz in allgemeinen Elektrophorese-Experimenten, laut der University of Washington. Techniker mischen Acrylamidlösung, Tris-Tricin, Chlor, SDS und doppelt destilliertes Wasser. Dann fügen sie Glycerin hinzu, um nur das Gel zu trennen, und entfernen das in der Lösung unter Vakuum für bis zu 15 Minuten erzeugte Gas. Sie fügen Ammoniumpersulfat und Tetramethylethylendiamin hinzu und schwenken zum Mischen. Schließlich fügen sie wassergesättigten Isobutylalkohol zum Gel hinzu.
Trennung von Proteinen mit geringem Molekulargewicht
- Tris-Tricin ist eine wichtige Komponente bei der Trennung von Proteinen mit geringem Molekulargewicht, sagt Ian M. Rosenberg in "Protein Analysis and Purification: Benchtop Techniques." Um die Elektrophorese-Tris-Tricin-Lösung herzustellen, fügen Techniker TEMED, den Farbstoff Coomassie-Blau, die Gele Acrylamid und Bisacrylamid, Salzsäure, Glycerin und SDS hinzu. Der Gelierungsprozess ist innerhalb einer Stunde abgeschlossen. Proteinproben werden für 30 Minuten bei 104 Grad Fahrenheit inkubiert, bevor die Elektrophorese-Analyse erfolgt.
