Myofibrillen sind die kontraktile Organellen innerhalb der Skelettmuskelfasern — hunderte bis tausende pro Faser, jede eine lineare Kette von Sarkomeren, der fundamentalen Kontraktionseinheit.
Ultrastruktur
- Sarkomere: Z-Scheibe zu Z-Scheibe (~2,2 µm Ruhe). Wiederholende Einheiten erzeugen Streifungen.
- Dicke (Myosin) Filamente: Bipolare Myosin-II-Moleküle; Köpfe binden Aktin, hydrolysieren ATP für den Kraftschlag.
- Dünne (Aktin) Filamente: F-Aktin + Troponin (Ca²⁺-Sensor) + Tropomyosin (blockiert Myosin-Bindungsstellen in Ruhe).
- Titin: Riesiges elastisches Protein, das den halben Sarkomer überspannt (Z-Scheibe zu M-Linie); liefert passive Spannung, zentriert dicke Filamente.
Gleitfilament-Mechanismus
- Ca²⁺ bindet Troponin-C → konformationelle Veränderung.
- Tropomyosin verschiebt sich → legt Myosin-Bindungsstellen auf Aktin frei.
- Myosinköpfe binden → Kraftschlag (ADP/Pi-Freisetzung) → Filamentgleiten → Sarkomerverkürzung.
- ATP bindet Myosin → Ablösung → Reset für nächsten Zyklus.
Klinische Relevanz
- Rhabdomyolyse: Myofibrillarstörung → Myoglobinurie → AKI.
- Muskeldystrophien: Dystrophin-Glykoprotein-Komplex verknüpft Membran mit Zytoskelett; Verlust → Membranfragilität → Myofibrillarschaden.
- Myofibrillare Myopathien: Proteinaggregation (Desmin, αB-Kristallin) stört Sarkomerarchitektur.
