Antikörper (Immunglobuline) sind Proteine – Polymere von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.
Antikörperstruktur
- Zwei identische schwere Ketten (~50 kDa each) + zwei identische leichte Ketten (~25 kDa each).
- Jede Kette: variable (V) Region (Antigenbindung) + konstante (C) Region (Effektorfunktionen).
- V-Region-Diversität aus V(D)J-Rekombination + somatischer Hypermutation → ~1011 Spezifitäten.
- Disulfidbrücken verketten Ketten; Glykosylierung auf Fc (schwere Kette C-Region).
Aminosäuresequenz bestimmt
- Antigenspezifität (CDR-Schleifen in V-Region).
- Isotyp/Klasse (IgG, IgM, IgA, IgE, IgD) → Effektorfunktion (Komplement, Fc-Rezeptoren, Plazentatransfer).
- Affinität, Stabilität, Halbwertszeit.
Synthese
Plasmazellen (differenzierte B-Zellen) produzieren ~2.000–20.000 Antikörpermoleküle/Sekunde. Erfordert robusten Proteinsynthesemechanismus und ER/Golgi-Verarbeitung.
Keine Aminosäuren → keine Antikörper → keine adaptive humorale Immunität.
