Hämoglobin (Hb) ist das eisenhaltige Sauerstoff-transportierende Metalloprotein in den roten Blutkörperchen von Wirbeltieren. Sein elegantes molekulares Design ermöglicht es, Sauerstoff in der Lunge aufzunehmen und genau dort abzugeben, wo die Gewebe ihn am meisten benötigen.
Molekulare Struktur
- Tetramere Assembly: Zwei α-Globin- und zwei β-Globin-Ketten (adultes HbA).
- Hämgruppen: Jede Untereinheit enthält einen Protoporphyrin-IX-Ring mit einem zentralen zweiwertigen Eisen (Fe²⁺), das ein O₂-Molekül bindet.
- Kooperative Bindung: Die Bindung des ersten Sauerstoffmoleküls erleichtert die nachfolgende Bindung, was eine sigmoidale Sauerstoffdissoziationskurve erzeugt (allosterischer Übergang vom T-Zustand zum R-Zustand).
Physiologische Funktionen
- O₂-Transport: In der Lunge (hoher PO₂) wird Hämoglobin gesättigt; in den Geweben (niedriger PO₂) wird Sauerstoff freigesetzt.
- CO₂-Transport: ~20 % als Carbamino-Hämoglobin (gebunden an Globin-N-Termini); der Rest als Bikarbonat (über Karbonanhydrase) und gelöstes CO₂.
- Pufferung: Histidinreste puffern H⁺ (Bohr-Effekt: erniedrigter pH-Wert/erhöhtes CO₂ → erniedrigte O₂-Affinität → verstärkte Abgabe in metabolisch aktiven Geweben).
- NO-Modulation: Hämoglobin bindet und gibt Stickstoffmonoxid frei und reguliert so den vaskulären Tonus.
Wichtige Varianten
- HbF (α₂γ₂): Fetales Hämoglobin – höhere O₂-Affinität (linksverschobene Kurve) erleichtert den Plazentatransfer.
- HbA₂ (α₂δ₂): Geringfügige adulte Komponente (2–3 %); erhöht bei β-Thalassämie-Trait.
- Pathologische Varianten: HbS (Sichelzellenanämie), HbC, HbE, Thalassemien.
Klinische Messgrößen
- Hämoglobinkonzentration (g/dL) – Anämie-Screening
- HbA1c – glykämische Kontrolle (3-Monats-Durchschnitt)
- O₂-Sättigung (Pulsoxymetrie) – funktionale Hämoglobin-Sättigung
Hämoglobins allosterische Eleganz macht es exquisit abgestimmt für die Sauerstoffaufnahme in der Lunge und die Abgabe in den Geweben.
