Amylase ist ein Verdauungsenzym, das die Hydrolyse von α-1,4-glycosidischen Bindungen in Stärke und Glykogen katalysiert und sie in Maltose, Maltotriose und α-Limit-Dextrine spaltet.
Wirkungsmechanismus
- Substratbindung: Die aktive Stelle der Amylase nimmt die helikare Stärkekette auf.
- Katalyse: Säure-Base-Reste spalten Glycosidbindungen und senken die Aktivierungsenergie.
- Produktfreisetzung: Kleinere Oligosaccharide diffundieren weg für weitere Verdauung durch Maltase, Sucrase-Isomaltase.
Quellen und Standorte
- Speichelamylase (Ptyalin): Von den Speicheldrüsen abgesondert; initiiert die Verdauung im Mund (pH ~6,7–7,0). Wird durch Magensäure inaktiviert.
- Pankreasamylase: In den Duodenum abgesondert; wirkt bei pH 6,7–7,0 (Bikarbonat neutralisiert Chymus). Hauptbeiträger.
Regulation
- Neural (vagaler) und hormoneller (CCK, Sekretin) Reiz lösen die Pankreassekretion aus.
- Feedback: luminale Nährstoffe erhalten die Freisetzung aufrecht.
Klinische Relevanz
- Erhöhtes Serum-Amylase: Akute Pankreatitis (3× ULN), Speicheldrüsenkrankheit, Makroamylasämie, Nierenversagen.
- Mangel: Selten angeboren; verursacht Stärkemalabsorption, Durchfall, Blähungen.
Amylase exemplifiziert enzymatische Effizienz: Ein Molekül verarbeitet Tausende von Substratmolekülen pro Sekunde und verwandelt diätetische Stärke innerhalb von Minuten in resorbierbare Zucker.
