Hämoglobin (Hb) ist das eisenhaltige Protein in den roten Blutkörperchen, das den Sauerstofftransport effizient macht – ohne es würde gelöster Sauerstoff weniger als 1 % des metabolischen Bedarfs decken.
Molekulare Architektur
- Tetramerstruktur: Zwei α-Globin- + zwei β-Globin-Ketten (adultes HbA).
- Häm-Gruppen: Jede Kette bindet ein Häm (Protoporphyrin IX + Fe²⁺).
- Kapazität: Vier O₂-Moleküle pro Hämoglobinmolekül.
Sauerstoffbindungsdynamik
- Kooperative Bindung: Erstes O₂ erhöht die Affinität für das nächste – erzeugt die sigmoidale Dissociationskurve.
- P₅₀: PO₂ bei 50 % Sättigung (~26–27 mmHg).
- Bohr-Effekt: ↓pH / ↑CO₂ / ↑2,3-BPG / ↑Temperatur → Rechtsverschiebung → verstärkte O₂-Freisetzung im Gewebe.
Klinische Messungen
- Hb-Konzentration: g/dL (Männer 13,5–17,5; Frauen 12,0–15,5).
- Hämatokrit: % Blutvolumen als Erythrozyten (~3× Hb).
- HbA1c: Glykiertes Hämoglobin; 3-Monats-Glukosedurchschnitt.
- Varianten-Hämoglobine: HbS (Sichelzellen), HbC, HbE, Thalassemien.
Farb-Signatur
- Oxyhämoglobin: Hellrot (arteriell).
- Deoxyhämoglobin: Dunkelrot/bläulich (venös).
