Hämoglobin: Das wichtige rote Pigment in den roten Blutkörperchen – Struktur und Funktion

Hämoglobin (Hb) ist ein tetrameres Metalloprotein, das O₂ und CO₂ im Blut von Wirbeltieren transportiert.

Struktur

• Globinketten: 4 Untereinheiten – 2α (141 aa) + 2β (146 aa) im adulten HbA (α₂β₂). Fetales HbF = α₂γ₂.
• Hämgruppen: 4 pro Tetramer. Jede = Protoporphyrin-IX-Ring + zentrales Fe²⁺ (bivalentes Eisen).
• Eisenkoordination: 4 Pyrrol-Stickstoffe + proximales Histidin (F8) + O₂ (6. Stelle, reversibel).

Sauerstoffbindung – Kooperative Allosterie

• T-Zustand (angespannt): Niedrige Affinität (Desoxy-Hb).
• R-Zustand (entspannt): Hohe Affinität (Oxy-Hb).
• Bindung des ersten O₂ erleichtert die anschließende Bindung → sigmoidale Dissoziationskurve.
• P₅₀: ~26 mmHg (Teildruck bei 50 % Sättigung).

Wichtige Modulatoren (Bohr-Effekt und mehr)

Varianten und Störungen

• Sichelzellenanämie (HbS): β6 Glu→Val → Polymerisation bei Desoxygenierung.
• Thalassämien: Reduzierte α- oder β-Kettensynthese.
• Methämoglobinämie: Fe³⁺ (ferrisch) – kann O₂ nicht binden.

Klinische Messung

Blutbild: Hb-Konzentration (g/dL). Pulsoxymetrie: SpO₂ (funktionale Sättigung). Co-Oximetrie: Dyshämoglobine (COHb, MetHb).