Enzyme sind kugelförmige Proteine, die biochemische Reaktionen katalysieren. Ihre Funktion ergibt sich aus der präzisen Aminosäurearchitektur.
Von der Sequenz zur Funktion
- Primärstruktur: Lineare Kette von Aminosäuren (genetisch kodiert). Sequenz bestimmt alle höheren Strukturen.
- Sekundärstruktur: α-Helixen, β-Faltblätten – Wasserstoffbrückenbindung zwischen Backbone-Carbonyl-/Amidgruppen.
- Tertiärstruktur: 3D-Faltung – hydrophober Kern, Disulfidbrücken, ionische Interaktionen, van-der-Waals-Kräfte. Erzeugt die aktive Stelle (Substratbindung + katalytische Reste).
- Quartärstruktur: Zusammenbau mehrerer Untereinheiten (z. B. Hämoglobin, DNA-Polymerase).
Aktive Stelle und Katalyse
- Spezifische 3D-Tasche, komplementär zum Substrat (Schloss-und-Schlüssel / induzierte Passform).
- Katalytische Reste (z. B. Ser-His-Asp-Triad in Serinproteasen) stabilisieren den Übergangszustand → senken Aktivierungsenergie (ΔG‡).
- Cofaktoren: Metallionen (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺), Coenzyme (NAD⁺, FAD, CoA) – oft vitaminabgeleitet.
Wichtige Prinzipien
- Spezifität: Ein Enzym → eine Reaktion (oder Klasse). Aktive-Stelle-Geometrie + chemische Komplementarität.
- Regulation: Allosterie, kovalente Modifikation (Phosphorylierung), Zymogenaktivierung, Feedback-Inhibition.
- Denaturierung: Hitze, pH-Extreme, Chaotropika → Entfaltung → Funktionsverlust (oft irreversibel).
Beispiel: Karbonanhydrase
Zn²⁺ in der aktiven Stelle koordiniert H₂O → nukleophile OH⁻ greift CO₂ an → HCO₃⁻. Umsatz: 10⁶/Sek. Veranschaulicht Metallionkatalyse, Nähe/Orientierung, Übergangszustandsstabilisierung.
Aminosäuresequenz → Faltung → aktive Stelle → Katalyse. Das zentrale Dogma der Enzymologie.
