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Antikörper (Immunglobuline): Struktur, Klassen und klinische Rollen

Antikörper: Die Y-förmigen Verteidiger der Immunität

Antikörper (auch Immunglobuline, Ig) sind Y-förmige Glykoproteine, die von Plasmazellen (differenzierte B-Lymphozyten) als Reaktion auf ein Antigen produziert werden.

Struktur

Zwei identische schwere Ketten, zwei identische leichte Ketten (disulfid-gebunden).
Fab-Region (Antigenbindung): Variable Domänen (VH, VL) verleihen Spezifität.
Fc-Region (Effektor): Konstante Domänen; bindet Fc-Rezeptoren, Komplement.

Fünf Klassen (Isotypen)

Isotyp	Primäre Rolle
IgG	Hauptserumantikörper; Sekundärreaktion; überquert Plazenta; Opsonisierung, Komplementaktivierung, ADCC.
IgM	Erste Reaktion; Pentamer; starker Komplementaktivator; Agglutination; B-Zell-Rezeptor (Monomer).
IgA	Mukosale Immunität (sekretorisches IgA-Dimer); verhindert Pathogenhaftung.
IgE	Typ-I-Hypersensitivität (Allergie); Parasitenabwehr; bindet Mastzellen/Basophile.
IgD	B-Zell-Rezeptor; Rolle bei Aktivierung; Spuren im Serum.

Wirkungsmechanismen

Neutralisierung (Blockierung von Pathogen-/Toxinbindung)
Opsonisierung (Verbesserung der Phagozytose)
Komplementaktivierung (klassischer Weg)
Antikörper-abhängige zelluläre Zytotoxizität (ADCC)
Agglutination/Präzipitation

Antikörper sind zentral für adaptive Immunität, Diagnostik (Serologie) und Therapeutika (monoklonale Antikörper).

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